Eduard Buchner (1860, Munich – 1917, Rumanía) recibió el premio Nobel de Química en 1907 “por sus investigaciones bioquímicas y su descubrimiento de la fermentación no celular”. Su hermano mayor Hans, un conocido bacteriólogo, le inició en el estudio de la química. Eduard se doctoró en 1888, siendo discípulo y ayudante de von Baeyer y se interesó por la fermentación. En su discurso de aceptación del Nobel titulado “Fermentación libre de células”, recordó que Louis Pasteur afirmaba que sin organismos vivos, sin fermento vivo, no había fermentación, y que los trabajos de los grandes investigadores Berzelius y Liebig se apoyaban en ese mismo principio. Aunque Wöhler había sintetizado la urea en 1828 y después se logró la síntesis de otros compuestos pertenecientes a los seres vivos, algunos seguían defendiendo el vitalismo que se mostraba en la fermentación, que era inseparable de la vida: en el interior de la célula se transformaba, por ejemplo, el azúcar en alcohol. Entonces se sabía que la fermentación era producida por hongos microscópicos, microorganismos en los que Berthelot y Schwann reconocieron enzimas tales como la pepsina o la diastasa. Lo que descubrió Buchner en 1897 fue que no se necesitaban células vivas para obtener alcohol a partir de una disolución de azúcar, lo demostró rompiendo las células y aislando la zimasa, una mezcla compleja de enzimas. La zimasa transformaba el azúcar en ácido láctico y la lactacidasa lo rompía a dióxido de carbono y alcohol. Así, dedujo que la fermentación la producían las enzimas y que estas se formaban en las células. Era el huevo de Colón. Eduard Buchner murió en las trincheras de la Gran Guerra. Tenía el grado de Comandante.

Sir Arthur Harden (1865, Manchester – 1940, Bourne, RU) y Hans von Euler-Chelpin (1873, Ausburg – 1964, Estocolmo) obtuvieron el premio Nobel de Química en 1929 “por sus investigaciones sobre la fermentación del azúcar y las enzimas fermentativas”.

Arthur Harden se doctoró en Erlangen en 1888. Desde este año hasta 1897 fue profesor en Manchester y desde 1907 hasta su retiro en 1930, jefe del Departamento de Bioquímica del Instituto Lister Británico de Medicina Preventiva; pero Sir Arthur siguió trabajando después de su jubilación. Interesado por el descubrimiento de Buchner de la fermentación sin células vivas y por la diálisis de Graham, filtró con membrana semipermeable la levadura encontrando que sólo la fracción que contenía las partículas pequeñas era la responsable de la fermentación. Demostró que, de la enzima, la parte activa no era la proteína sino la coenzima, conocimiento que le llevó al estudio del metabolismo y de la existencia de las vitaminas antiescorbútica y antineurítica en los alimentos. En su conferencia del Nobel, titulada “La función del fosfato en la fermentación alcohólica” dio cuenta de que, en presencia de fosfato, la acción de las enzimas proteolíticas de la levadura disminuye mucho y, además, la velocidad de fermentación, medida por el volumen de CO2 desprendido, aumenta. El mecanismo de la acción del fosfato es asignable, dijo, a la formación de mono y difosfato de hexosa.

Hans Karl August Simon von Euler- Chelpin estudió química con Emil Fischer y física con Warburg y Planck y se doctoró en la Universidad de Berlín en 1895. Trabajó con Nernst, Arrhenius, van’t Hoff, Thiele y Buchner. En 1898 llegó a ser profesor de química física y en 1906 de química orgánica en la Universidad de Estocolmo hasta su retiro en 1941. En su lección de aceptación del premio Nobel, titulada “Fermentación de azúcares y las enzimas activas en tal fermentación” recordó que los científicos se preguntaron cómo la célula viva descomponía el azúcar y producía energía para vivir y crecer. Y encontraron enzimas: la pepsina, que actuaba sobre las proteínas y la amilasa, que lo hacía sobre el azúcar. Hoy en día, dijo, se conocen más de cien enzimas y sabemos que actúan en cantidades mínimas, como catalizadores: por ejemplo, podemos romper la sacarosa con un ácido fuerte en glucosa y fructosa o hacerlo con sacarasa empleando muchísimas menos moléculas de enzima que de ácido. Euler explicó que el trabajo con enzimas es muy delicado, ya que son moléculas largas, inestables, que se rompen por ácidos y bases, se desactivan por los venenos y se desnaturalizan a unos 60ºC. No es fácil, dijo, concentrar y purificar las enzimas para investigar su naturaleza. No obstante, Euler dejó claro que la fermentación necesita la coenzima, más estable que la enzima, dedujo la estructura de la cozimasa de Harden (obtuvo dos centigramos de un kilogramo de levadura) e interpretó el papel de las vitaminas y de los oligoelementos (cobre, manganeso y molibdeno) que forman parte de las coenzimas. Fue un aristócrata sueco muy trabajador.