Melvin CALVIN (St.Paul, MN, 1911 – Berkeley, CA, 1997) recibió el premio Nobel de Química en 1961 “por su investigación sobre la asimilación del CO2 en las plantas”. Melvin, hijo de emigrantes rusos, se doctoró en 1935 en la Universidad de Minnesota bajo la dirección de George A. Glocker con una tesis sobre la afinidad electrónica de los halógenos. Tras pasar por la Universidad de Manchester (England) donde trabajó con M.Polanyi sobre catálisis en quelatos metálicos, Investigó en la Universidad de California Berkeley con G.N.Lewis (1937) en el comportamiento de las moléculas orgánicas. En su disertación del Nobel, titulada “El ciclo del carbono en la fotosíntesis” empezó diciendo que sus trabajos anteriores le sirvieron para enfrentarse con la reacción de reducción que había sido citada por Emil Fischer hacía ya casi sesenta años:

CO2 + H2O = (CH2O)n +O2 en la clorofila de las plantas verdes y con luz solar.

Calvin empleó C14 como trazador y el alga verde unicelular chlorella. Tenía que llevar a cabo el experimento con rapidez, ya que con el tiempo el C14 podría encontrarse en casi todas las sustancias del tejido del alga. Dispuso las algas en suspensión, con CO2 e iluminación, en un aparato con un tubo de salida que volcaba el material sobre alcohol metílico caliente. En ese tubo inyectaba *CO2 de manera que el carbono radiactivo estuviese sólo 5 segundos operando sobre las algas, que al entrar en contacto con el alcohol morían al instante. Después, las extraía, trituraba y filtraba. En la cromatografía bidimensional en papel obtenía manchas: analizando las manchas radiactivas concluyó que el compuesto marcado era el 3-fosfoglicerato (PG), que se producía a partir de la ribulosa-1,5-difosfato (RDP), según la reacción: RDP + CO2 + H2O = 2 PG. Y el RPD debe formarse constantemente a partir del PG mediante la reacción: PG + 2 H = TP (fosfato de triosa) con la energía aportada por el ATP (adenosin trifosfato). A continuación, TP + TP = RDP + carbohidratos. Esta es, muy resumida, la denominada ‘fase oscura de la fotosíntesis’ o ‘ciclo de Calvin’. Por supuesto, en su conferencia del Nobel, Calvin expuso el impresionante ciclo completo que, por otra parte, puede encontrarse explicado en los buenos libros de bioquímica.

Peter Dennis MITCHELL (Mitcham,UK, 1920 – Bodmin, UK, 1992) recibió el premio Nobel de Química en 1978 “por su contribución a la comprensión de la transferencia de energía en biología mediante la formulación de la teoría quimiosmótica”. Peter, ateo por parte de madre, se implicó en la mejora de la cooperación entre gentes independientes. Se doctoró en Cambridge en 1951 con un estudio sobre el modo de actuar de la penicilina. Entre 1955 y 1963 fue director de química y biología en el Departamento de Zoología de la Universidad de Edimburgo y, en 1964, director de investigación del Glynn Research Lab. Mitchel tituló su lección de aceptación del Nobel “El concepto de cadena respiratoria de David Keilin y sus consecuencias quimiosmóticas”, dejando clara su intención de homenajear al desaparecido descubridor de la importancia de los citocromos como transportadores de electrones en la respiración celular aeróbica. En las plantas y animales el 95% de la energía se guarda y transporta por la molécula ATP (adenosin trifosfato). El ATP se forma en el proceso denominado fosforilación oxidativa, que consiste en la transferencia de electrones desde el NADH (nicotin amido adenin dinucleótido, forma reducida) hasta el O2. La transferencia se produce a lo largo de una cadena de transportadores de electrones: FADH2 (flavin adenin dinucleótido, forma reducida), coenzima Q y los citocromos (proteínas con grupo protético hemo). El ATP, que se genera a partir del ADP (adenosin difosfato) en tres lugares de la cadena, es una especie de depósito de energía capaz de cederla a los sistemas reactivos que lo necesiten. Pero, ¿cómo se construye y rompe el ATP? Los sistemas respiratorios que producen la fosforilación oxidativa están localizados en el interior de las mitocondrias. De acuerdo con la hipótesis quimiosmótica de Mitchell, el proceso se basa en un flujo de electrones y protones a través de las dos membranas mitocondriales de las células. Los transportadores de electrones de la cadena respiratoria están orientados con respecto a las dos caras de la membrana interna mitocondrial. El flujo de electrones conduce a la liberación de protones, los cuales, mediante una reacción de deshidratación, producen un compuesto covalente rico en energía que al romperse hace posible la reacción: ADP + P = ATP + H2O. Todos estos procesos los explicó Mitchell con profusión de diagramas y concluyó diciendo que parecía crecer el consenso a favor de la teoría quimiosmótica.

James Batcheller SUMNER (Canton, MA, 1887 – Buffalo, NY, 1955) obtuvo la mitad del premio Nobel de Química en 1946 “por su descubrimiento de que las enzimas pueden ser proteínas ”. James era hijo de un gran propietario. Tuvo un accidente de caza a los 17 años de edad y le amputaron el brazo izquierdo (era zurdo) por debajo del codo; a pesar de ello practicó toda clase de deportes, demostrando la tenacidad que le acompañó en su aventura científica. Estudió bioquímica en Harvard y se doctoró en 1914; después profesó en la Universidad de Cornell. En su conferencia del Nobel, que tituló “La naturaleza química de las enzimas”, comenzó recordando que, cuando inició sus investigaciones, la creencia general, encabezada por el prestigioso profesor Willstätter, era que las enzimas no eran ni lípidos, ni carbohidratos ni proteínas. Sumner, sabiendo que las enzimas se encuentran en las células en muy pequeña concentración y que se deterioraban con facilidad al intentar manipularlas, investigó la ureasa, la enzima que rompe la urea en CO2 y NH3. Extrajo ureasa de la canavalia, una planta de la familia de las judías que la contenía en mayor abundancia. En 1926 tuvo éxito al aislar, cristalizar y purificar la ureasa, demostrando ya con facilidad que se trataba de una proteína. Todas las enzimas son proteínas , pero no todas las proteínas son enzimas, dijo Sumner para cerrar su discurso.

John Howard NORTHROP (Yonkers, NY, 1891 – Wickenberg, AZ, 1987) y Wendell Meredith STANLEY (Ridgeville, IN, 1904 – Salamanca, 1971) compartieron la mitad del premio Nobel de Química en 1946 “por su preparación de enzimas y de proteínas de virus en forma pura”.

John H. NORTHROP, huérfano de padre muerto en accidente de laboratorio y criado por su madre, una maestra de botánica que introdujo el estudio de la naturaleza en las escuelas públicas de NY, se doctoró en la Universidad de Columbia en 1915. Tras trabajar muchos años en el Rockefeller Institute, fue profesor de Bacteriología y, después, de Biofísica en la Universidad de California. En su lectura de aceptación del Nobel, titulada “La preparación de enzimas puras y de proteínas de virus” explicó que no hay un método general para la cristalización de estas sustancias, aunque es preferible usar sales neutras concentradas, como son las disoluciones saturadas de sulfato de magnesio a 0ºC. Para controlar la pureza, dijo, se emplea la cristalización fraccionada, el análisis en la ultracentrífuga de Svedberg (que no sirve para proteínas muy inestables) y la electroforesis de Tiselius. Northrop, en 1930, cristalizó la pepsina, una enzima digestiva que rompe las proteínas en las secreciones gástricas. En 1932 cristalizó la tripsina y en 1935 la quimotripsina, ambas enzimas digestivas de las secreciones pancreáticas. Sabiendo que las proteínas se derivan de precursores (por ejemplo, la formación de tripsina a partir de tripsinógeno es una reacción autocatalítica o catalizada por enteroquinasa), Northop aisló y cristalizó también los precursores de las tres enzimas antes señaladas, así como las enzimas carboxipeptidasa, hexoquinasa y ribonucleasa, esta última una nucleoproteína con actividad bacteriófaga.

Wendell M. STANLEY se doctoró en la Universidad de Illinois en 1929 y estuvo en Munich haciendo un trabajo posdoctoral con el profesor Wieland. A la vuelta, investigó en el Rockefeller Institute hasta 1948, cuando se fue a la Universidad de California para ser profesor de Bioquímica y, después, de Virología. En su discurso de aceptación del Nobel, titulado “Aislamiento y propiedades del virus del mosaico del tabaco cristalizado”, describió cómo obtuvo el virus que ataca a las hojas del tabaco y el procedimiento que siguió para cristalizarlo. Mostró varias micrografías del virus: unos objetos con forma de varilla de 15 micrómetros de diámetro y 280 de longitud. Tras las muchas pruebas realizadas, en 1934 concluyó que “el virus del mosaico del tabaco es una proteína, o está muy relacionado con una proteína, que puede ser hidrolizado con pepsina”. Encontró 17 aminoácidos y el 6% de ácido ribonucleico: era una nucleoproteína sin metionina o histidina. En su conferencia, Stanley expuso micrografías electrónicas de otros virus, y aludió al desarrollo del conocimiento: se sabía de los virus de la fiebre amarilla, del dengue, de la poliomielitis, de algunas encefalitis, viruela, sarampión, paperas, gripe, neumonía vírica y resfriado común. Estos en las personas, ya que también hay virus en los animales y en las plantas. Los virus, dijo, se reproducen en la célula y mutan por cambios en los aminoácidos tales como la eliminación, la introducción o la concentración. Durante la Segunda Guerra Mundial trabajó con el virus de la gripe y en la preparación de vacunas contra la enfermedad.

Vincent du VIGNEAUD (Chicago, 1901 – White Plains, NY, 1978) recibió el premio Nobel de Química en 1955 “por su trabajo en compuestos de azufre bioquímicamente importantes, y especialmente por la primera síntesis de una hormona polipeptídica”. Doctor en Medicina en 1927 por la Universidad de Rochester,NY. Trabajó con el farmacólogo J.J.Abel de la John Hopkins, con G.Berger de la Universidad de Edimburgo y visitó la Universidad de Londres. De vuelta a América ingresó en la Universidad de Illinois bajo la dirección del profesor W.C.Rose. En 1932 llegó a ser jefe del Departamento de Bioquímica de la George Washington School of Medecine y en 1938 ocupó los mismos cargos en la Universidad de Cornell. En su conferencia del Nobel, titulada “Ruta de la investigación del azufre: de la insulina a la oxitocina”, ironizó con el énfasis, a todas luces excesivo, puesto en el azufre por la Comisión que le concedió el premio. Relató que empezó a investigar la insulina con W.C.Rose y que con J.J.Abel se dedicó al aislamiento de la cistina, el dímero de dos cisteínas unidas por un puente disulfuro, a partir de la insulina cristalizada. Estos trabajos le llevaron a investigar sobre las hormonas de la pituitaria: la vasopresina, que actúa sobre los músculos de los vasos sanguíneos y causa el aumento de la presión de la sangre, y la oxitocina, el agente principal que origina la contracción del útero y la secreción de la leche. Obtuvo oxitocina de las glándulas de vaca, la hidrolizó y encontró nueve aminoácidos que, colocados en el orden debido, dan la fórmula de la oxitocina: cisteína, tirosina, isoleucina, glutamina, asparagina, cisteína, prolina, leucina y glicina. Los resultados obtenidos con la oxitocina de la pituitaria del cerdo fueron análogos. La vasopresina aislada de las glándulas de vaca demostró que contenía seis aminoácidos iguales a los de la oxitocina y fenilalanina y arginina en vez de leucina e isoleucina. Du Vigneaud y su equipo obtuvieron un nonapéptido intermediario que, por oxidación al aire y tratamiento con Na en NH3 líquido, dio lugar a una oxitocina que tenía igual actividad óptica, la misma movilidad electroforética, idéntico coeficiente de partición y patrón de infrarrojo que la oxitocina natural. No sintetizaron la vasopresina pero consiguieron saber su constitución.

Frederick SANGER (Rendcombe, UK, 1918 – Cambridge, UK, 2013) ganó el premio Nobel de Química 1958 “por su trabajo en la estructura de las proteínas, especialmente con la insulina”. Frederick, hijo de un médico, se doctoró en 1943 en el departamento de bioquímica de Cambridge con una tesis sobre el metabolismo del aminoácido lisina. En su lección del Nobel, titulada “La química de la insulina”, comenzó destacando la importancia que tiene el orden en que están colocados los aminoácidos en la proteína, ya que todas las proteínas contienen más o menos los mismos aminoácidos pero difieren en sus propiedades físicas y biológicas. Sanger fue explicando los pasos que tuvo que dar para elucidar la estructura de la insulina, una hormona pancreática que regula el contenido de azúcar en la sangre y cuyo déficit produce la diabetes. Empezó utilizando el 1,2,4,fluordinitrobenceno (FDNB) que reacciona con los grupos amino libres de una proteína para dar el dinitrofenil (DNP) derivado; en medio alcalino débil no se rompen los enlaces peptídicos:

FDNB + proteína = DNP—proteína + HF , y en medio ácido clorhídrico quedan libres los aminoácidos: DNP—proteína = DNP—aminoácido + aminoácidos.

El DNP—aminoácido se separa por extracción con éter. Con este procedimiento, Sanger fue capaz de ir separando de la cadena los distintos aminoácidos y de identificarlos. Después empleó enzimas proteolíticas (pepsina, tripsina y quimotripsina), más específicas que el ácido, y consiguió deducir la secuencia completa de los 30 aminoácidos de la cadena B, encabezada por la fenilalanina, y la secuencia de los 21 aminoácidos de la cadena A, encabezada por la glicocola. También demostró que las dos cadenas estaban conectadas por dos puentes de disulfuro (—S—S—). Advirtió que no había periodicidad en la colocación de los aminoácidos, que estaban dispuestos al azar pero siempre en el mismo orden. Sanger trabajó con insulina de ganado vacuno, pero comprobó que la cadena B es igual para cerdos, ovejas, caballos y ballenas y que la cadena A variaba en las posiciones de tres aminoácidos, lo que sugería que esas posiciones no eran importantes para el funcionamiento de la hormona, ya que actuaba igual en las cuatro especies. Así acabó Sanger la exposición de ocho años de trabajo.

Dorothy Crowfoot HODGKIN (El Cairo, 1910 – Shipston-on-Stour, UK, 1994) recibió el premio Nobel de Química en 1964 “por sus determinaciones con técnicas de rayos X de las estructuras de sustancias bioquímicas importantes”. Dorothy, hija de arqueólogos que participó en excavaciones, se doctoró en Cambridge dirigida por el profesor J.D.Bernal en 1932. Dos años después se trasladó a la Universidad de Oxford donde permaneció hasta su jubilación. En 1937 se casó con el historiador Thomas Hodgkin y tuvo dos hijos y una hija. En su conferencia del Nobel titulada “Análisis de rayos X de moléculas complejas” explicó con detalle su carrera científica. Comenzó haciendo fotografías de rayos X de la pepsina y el colesterol, de las que aprendía a obtener los términos de la serie de Fourier a partir de las amplitudes y fases observadas en los espectros, para representar diagramas de las densidades electrónicas que denotasen la posición de los átomos en la molécula. En 1942 comenzó a estudiar la constitución de la penicilina, para lo que obtuvo cristales de bencilpenicilina. Como la presencia de átomos pesados en las moléculas permite el cálculo de los ángulos de fase, Dorothy Hodgkin preparó p-bromofenoximetilpenicilina. Con los diagramas que obtuvo se supo no sólo la constitución de la penicilina sino también la existencia de un enlace peptídico reactivo responsable de su actividad antibiótica. En 1956, Dorothy Crowfoot H. inició su gran tarea: la elucidación de la estructura de la cobalamina, una coenzima denominada vitamina B12. Consiguió identificar el anillo de corrina, con un átomo de cobalto en el centro unido a los cuatro nitrógenos de cuatro anillos pirrólicos, cada uno de ellos con cadenas sustituyentes. Además, por encima y por debajo del anillo de corrina, se sitúan otras dos estructuras unidas al cobalto: si ambas son complicadas, el conjunto se llama 5’-desoxiadenosilcobalamina, pero si uno de los sustituyentes es el ion cianuro, se tiene la cianocobalamina, la forma más comercial de la vitamina, sintetizada por R.B.Woodward. Hacia el final de su disertación, Dorothy C.H. dijo que había empleado más tiempo en ‘no’ resolver estructuras que en solucionarlas, poniendo como ejemplo la insulina, de la que hizo análisis de rayos X de los cristales cúbicos, monoclínicos y romboédricos que obtuvo, a partir de los cuales Frederick Sanger dedujo la estructura completa.

Max Ferdinand PERUTZ (Viena,1914 – Cambridge, 2002) y John Cowdery KENDREW (Oxford, 1917 – Cambridge,1997) compartieron el premio Nobel de Química en 1962 “por sus estudios sobre las estructuras de las proteínas globulares”.

Max PERUTZ llegó al Cavendish Laboratory de la Universidad de Cambridge financiado por sus padres, que poseían fábricas textiles. Allí se doctoró en 1936 dirigido por el profesor J.D.Bernal, discípulo de Sir W. Henry Bragg y maestro de Dorothy Hodgkin y Rosalind Franklin. Cuando sus padres se arruinaron por la invasión de Austria por las tropas de Hitler, Sir W. Lawrence Bragg le nombró su asistente, por lo que Perutz le consideraba su padre científico. Montañero e investigador de los flujos de los glaciares, compañero de Crick, Watson y Sanger, en 1947 fundó, con Kendrew, el Medical Research Council of Molecular Biology. En su conferencia del Nobel, titulada “Análisis de rayos X de la hemoglobina” explicó que es fácil hacer un patrón de difracción del cristal de hemoglobina, pero muy laborioso obtener los datos de su estructura. La intensidad de las manchas que se obtienen en el patrón está determinada en parte por la distribución atómica en la molécula, dijo. Es necesario encontrar los términos de la serie de Fourier para representar la distribución de electrones en la red. Como referencia, Perutz introdujo dos átomos de mercurio en dos posiciones de la molécula y utilizó el computador más potente asequible en aquellos años para obtener el mapa completo de la densidad electrónica de la hemoglobina. Así, pudo determinar la estructura de esta proteína de peso molecular 64500, casi cincuenta veces mayor que la vitamina B12, que era la mayor estructura resuelta hasta el momento. Perutz dedujo que cuatro de los 10000 átomos de la molécula eran Fe, combinados con protoporfirina para formar cuatro grupos hemo. Los átomos restantes formaban cuatro cadenas de polipéptido separadas, cada una conteniendo 140 moléculas de aminoácidos; las cadenas estaban plegadas porque, por ser hidrofóbicas, se mantenían más estables agrupándose en el interior de la molécula. La estructura de la hemoglobina estaba resuelta, pero aquí no se acabó el trabajo de Perutz. Sabiendo que los grupos hemo, situados en la superficie de la molécula, son capaces de unirse al oxígeno, demostró que la oxihemoglobina es la portadora del oxigeno de los pulmones a los tejidos. Perutz terminó su conferencia pidiendo disculpas por haber expuesto trabajo en proceso.

John KENDREW, hijo de un profesor de climatología y de una historiadora de arte, comenzó su actividad química trabajando en Cambridge bajo la dirección de E.A.Moelwyn-Hughes en cinética de reacciones. Durante la Segunda Guerra Mundial estuvo colaborando en el radar y , después, como asesor científico del Comandante en Jefe aliado. Llegada la paz, entró en el Cavendish Laboratory y se doctoró en 1949 dirigido por Sir W.Lawrence Bragg. Su lección del Nobel 1962 la tituló “Mioglobina y estructura de las proteínas”. Tras los éxitos de Perutz con la hemoglobina, me dediqué a estudiar la mioglobina, una proteína más pequeña y relacionada con aquella, dijo Kendrew. La mioglobina (que obtuvimos de esperma de cachalote) tiene una sola cadena polipeptídica constituida por 150 aminoácidos y un único grupo hemo. Consta de 1260 átomos además de los hidrógenos y su peso molecular es de 17800 g/mol, pero carece de grupos adecuados para colocar los átomos de mercurio que sirvan de marcadores. El patrón de difracción de rayos X consiste en unas 25000 manchas, y cada mancha es un componente de la serie de Fourier, por lo que es necesario el uso de ordenadores, cuanto más potentes, mejor. Realizamos el análisis en tres etapas: tomando 400 manchas obtuvimos una resolución de 6 angstrom, con 10000, de 2 A, y con las 25000, de 1,4 A. Para estas últimas necesitábamos doce horas de computación con un IBM 7090. (Aunque parece que la mejora sobre la de 2 A no fue muy significativa). Obtuvimos la secuencia de los aminoácidos de la cadena, que se plegaba en una molécula compacta con una conformación helicoidal alfa. Los genetistas creen, siguió diciendo Kendrew, que el material hereditario determina sólo la secuencia de aminoácidos de una proteína, no su estructura tridimensional. La proteína se enrollaría sin información adicional; sólo los errores en la secuencia de aminoácidos da lugar a enfermedades hereditarias de la sangre.

Fritz HABER (Wroclaw, 1868 – Basilea, 1934) ganó el premio Nobel de Química en 1918 “por la síntesis del amoniaco a partir de sus elementos”. Estudió química con Robert Bunsen y A.W. Hofmann y trabajó con Ludwig Knorr, en Jena. En 1898 publicó un libro de Electroquímica, así como sus resultados en oxidación y reducción electrolítica, y en 1904 sobre electrolisis de sales. En 1906 fue nombrado profesor de Química Física y Electroquímica; por aquel tiempo inventó, con Cremer, el electrodo de vidrio para medir el pH de las disoluciones, tan usado hasta nuestros días. Estando en Karlsrhue, Hans Bunte y Carl Engler influyeron en su trabajo sobre la descomposición y combustión de hidrocarburos, trabajo que culminó en 1913 con “la síntesis del amoniaco a partir de sus elementos”, como más tarde tituló su conferencia del Nobel. En ella, contaba cómo estudió el equilibrio N2 + 3H2 = 2 NH3 , desplazable hacia la derecha por las presiones altas, y en sentido contrario con las altas temperaturas por tratarse de una reacción exotérmica, pero cuanto más baja fuera la temperatura, más lenta sería la reacción. Haber, en 1905, ya anunció la producción de amoniaco a 1000ºC con hierro como catalizador y, después, con Bosch y Mittalsch, ensayó otros catalizadores a 150 – 200 atmósferas de presión y 500ºC. En la búsqueda de rendimientos óptimos evaluó la constante de equilibrio y el porcentaje de amoniaco obtenido a distintas temperaturas y presiones. La obtención de NH3 tuvo un empleo inmediato en la fabricación de sulfato amónico para abonos artificiales y de nitrato para explosivos que se emplearon en la Gran Guerra. Además, Haber, ultrapatriota alemán, produjo el venenoso gas de cloro como arma de guerra y se ofreció para organizar los ataques y defensas con gases. Y le dieron el Nobel durante la guerra. Después de esta, inventó la lámpara sin llama para uso en minería, el manómetro para bajas presiones, le sugirió a Langmuir una teoría de la adsorción, trabajó en reacciones en cadena, en mecanismos de oxidación y catálisis y emprendió la ilusoria tarea de obtener oro del mar.

Haber fue una personalidad enorme. No sólo dedicó su vida a la ciencia, sino que manifestó su profundo conocimiento de la política, la economía y la historia. También tuvo responsabilidades administrativas: fue director democrático del Instituto Kaiser Wilhelm que ahora se llama Fritz Haber. Sin tener en cuenta sus servicios a Alemania, Hitler lo expulsó por judío. Murió en Suiza.

Carl BOSCH (Colonia, 1874 – Heidelberg, 1940) y Friedrich BERGIUS (Breslau, 1884 – Buenos Aires, 1942) fueron premiados con la mitad del Nobel de Química de 1931 cada uno “en reconocimiento por sus contribuciones al invento y desarrollo de métodos químicos con altas presiones”.

Carl Bosch estudió metalurgia e ingeniería mecánica: era un ingeniero químico. De muchacho, en 1899, participó en la industria del índigo sintético, y ya en 1907 instaló una planta piloto para producir cianuro de bario y fijar el nitrógeno atmosférico. En 1908, la empresa Badische – Anilin Sodafabrik, donde trabajaba Bosch, adquirió el proceso de Haber de síntesis de amoniaco y le encargó que lo desarrollase a escala industrial. Bosch expuso “el desarrollo del método químico de altas presiones durante el establecimiento de la nueva industria del amoniaco”, en su discurso de aceptación del Nobel. Explicó que tuvieron que ensayar nuevos catalizadores, ya que las mezclas de uranio y osmio empleadas eran caras y difíciles de aplicar. La alternativa, muy barata y fácilmente manipulable fueron mezclas de molibdeno. También mostró esquemas del convertidor, un tubo donde los gases N2 y H2 se ponían en contacto, que llegó a medir 12 metros de largo y 1080 milímetros de diámetro interno, así como fotografías de los daños que el hidrógeno, a las elevadas temperaturas de trabajo, originaba en el acero de las paredes del tubo, daños que podían acabar en roturas. Para evitarlas, Bosch protegía los tubos y utilizaba aleaciones de acero con molibdeno, cromo y wolframio. Asimismo, Bosch hizo hincapié en la importancia que tenía la pureza de los gases y mostró los procedimientos empleados para limpiarlos. (Linus Pauling, en su estudio de la reacción, asegura que las impurezas envenenan el catalizador y que a 500ºC y 500 atmósferas de presión, el rendimiento en amoniaco puede ser de un tercio por ciento). Bosch, en su alocución, dijo que en 1931 alcanzaron una producción de 60 toneladas de amoniaco por día. Él, además, tuvo éxito en la producción industrial de abonos con el amoniaco y en 1937 llegó a ser, como Haber, presidente de la Sociedad Kaiser Wilhelm.

Friedrich Bergius, hijo de un empresario químico, trabajó con su padre y en plantas metalúrgicas del Ruhr antes de ir a la universidad. Se doctoró en 1907 en Leipzip con una tesis sobre el ácido sulfúrico como disolvente. En 1909 estudió con Haber el equilibrio en la síntesis del amoniaco. Después desarrolló en su propio laboratorio un método para trabajar a 300 atmósferas y ensayar la hidrogenación del carbón y los aceites pesados para obtener gasolina. Transfirió su laboratorio a la firma Th. Goldschmidt A.G., pero en 1927 fueron la Faberindustrie y la Imperial Chemical Industries quienes se encargaron de la licuefacción del carbón a escala industrial. Bergius, en su disertación del Nobel titulada “Reacciones químicas a altas presiones”, expuso los diversos trabajos que había abordado a lo largo de su vida. Estudié, dijo, el equilibrio de la disociación del peróxido de calcio en un aparato experimental de altas presiones, lo que me sirvió para ensayar en laboratorio los materiales adecuados. Después estudié varias reacciones para obtener hidrógeno puro y barato, principalmente:

C + 2 H2O = CO2 + 2 H2  y   CH4 + 2 H2O = CO2 + 4 H2 ,

trabajando a 600ºC y 200 atmósferas para evitar el CO y separando el CO2 por lavado. Además, estudié la saponificación de compuestos orgánicos de cloro, en particular la conversión de clorobenceno en fenoles, así como el endurecimiento de grasas por hidrogenación a presiones altas y la hidrogenación de aceites minerales pesados. También traté de recuperar los efluentes de la industria de la celulosa: sometiéndolos a 300ºC y presión, la sustancia orgánica se descompone en CO2, en una mezcla de carbón y alquitrán fácilmente separable, en un poco de metanol y mucho acético que se aprovecha en forma de acetato de sodio. Cuando traté el carbón obtenido por carbonificación de la lignina de la celulosa con hidrógeno a 150 atmósferas y 400 – 450ºC, el 80% se transformó en sustancias gaseosas y en líquidos solubles en benceno: esta es la licuefacción del carbón. Y esto no es todo, amigos, se necesita más investigación, dijo como final. Después de la Segunda Guerra Mundial, en la que Alemania utilizó los procedimientos de Bergius para obtener gasolina del carbón y moléculas sencillas (comestibles) a partir de la madera, emigró a España y Argentina, donde murió en Buenos Aires al poco de llegar.

Peter DEBYE (Maastricht, 1884 – Ithaca, NY, 1966) ganó el premio Nobel de Química en 1936 “por sus contribuciones al conocimiento de la estructura molecular mediante sus investigaciones sobre momentos dipolares y de difracción de rayos X y electrones en gases”. Petrus (Peter) se doctoró en física en Munich en 1908 tras ser alumno y asistente de Sommerfeld. En 1911 llegó a profesor de física teórica en Zurich, dicen que sucediendo a Einstein. Después de pasar por las universidades de Utrech, Gotinga, Zurich de nuevo y Leipzig, recaló en Berlín en 1934 hasta que emigró a la Universidad de Cornell (Ithaca, NY) en 1940, dos meses antes de la invasión alemana de su país, Holanda. Se nacionalizó estadounidense en 1946 y permaneció en Cornell hasta su retiro. (Circula una oscura controversia sobre si persiguió a los judíos en Alemania ¿y fue asilado en EEUU a pesar de ello?). En su discurso del Nobel titulado “Métodos para determinar las estructuras eléctrica y geométrica de las moléculas”, dijo que en 1912, siguiendo a Faraday, comenzó a investigar la distribución de la electricidad en las moléculas disturbándolas en un campo estático y midiendo la constante dieléctrica. Indicó que aunque un campo de 300 V/cm sólo produce desplazamientos del orden de una pequeña fracción del tamaño del núcleo, los efectos dieléctricos sobre la polarización de distorsión (producida en cualquier molécula por un campo externo) y la polarización de orientación (producida por el campo en una molécula con momento dipolar permanente) son observables. Con las mediciones realizadas obtuvo la llamada ‘ecuación de Debye’, que corregía la de Mosotti-Clausius para moléculas con momento dipolar permanente, aquellas que tienen una constante dieléctrica elevada. Los tres métodos de medida que utilizó Debye sólo eran aplicables a gases, pero en 1916 comenzó también a medir disoluciones diluidas de moléculas polares en disolventes no polares, equivalentes a un gas con respecto a la libertad de orientación de las moléculas dipolares. Las medidas de momentos dipolares en debyes (D) se utilizan para elucidar la geometría de las moléculas: lineales (HCl, 1,03 D; HBr, 0,78; HI, 0,38; CO2, 0); triangulares (H2O, 1,84; H2S, 1,10 D); piramidales (NH3); tetraédricas (CCl4); cis-trans (1,2-dicloroeteno, con la forma trans de cero debyes); etcétera.

Debye quería medir distancias de enlace ‘dentro’ de la molécula ¿En gases, utilizando rayos X? ¿Con partículas que no tienen, como los cristales, una orientación definida en el espacio? El primer experimento lo realizó con CCl4 y obtuvo interferencias y distancias de enlace. También trabajó con rayos catódicos, observando que tienen la ventaja de que, por ser más fuerte la interacción de los electrones con las cargas eléctricas del átomo, el tiempo de exposición es del orden de segundos, mientras que con los rayos X puede ser de horas. No obstante, dijo, los máximos obtenidos con los rayos X son más pronunciados. Larga tarea hizo Petrus y largo trabajo nos dejó.

Linus PAULING (Portland,1901 – California, 1994) ganó el premio Nobel de Química en 1954 “por su investigación en la naturaleza del enlace químico y su aplicación a la elucidación de la estructura de las moléculas complejas”. Linus, hijo de granjeros de origen prusiano, se doctoró en 1925 bajo la dirección del profesor Roscoe G. Dickinson en el California Institute of Technology y trabajó en Europa con Schrödinger y Bohr. En 1950 protagonizó internacionalmente una campaña antinuclear; tachado de comunista le fue retirado el pasaporte, pero en 1962 obtuvo el premio Nobel de la Paz convirtiéndose en la única persona con dos premios Nobel no compartidos. Escribió unos trescientos cincuenta artículos sobre casi todos los tópicos de la química y dos libros de gran difusión: ‘Química General’ y ‘La Naturaleza del Enlace Químico’. En su conferencia del Nobel, titulada “Química estructural moderna”, Pauling comenzó recordando los nombres de los pioneros: Farkland, Kekulé, van’t Hoff, Werner y Lewis. Conmemorando la llegada de la mecánica cuántica con el método del enlace de valencia (EV) de Heitler y London y el método de los orbitales moleculares (OM) de Condon, puso como ejemplo los enlaces del carbono constituidos por cuatro orbitales híbridos sp equivalentes y tetraédricos. Asimismo, explicó que las configuraciones de los complejos de Werner eran debidas a hibridaciones de los orbitales spd. Sobre el concepto de resonancia dijo que es arbitrario pero útil, y añadió que las estructuras en química orgánica son idealizaciones, ya sean las estructuras del benceno o el simple enlace C—C : en efecto, no es posible sintetizar ‘una’ de las estructuras de Kekulé. Con respecto a los enlaces fraccionarios puso como ejemplo el topacio, un silicato de fórmula Al2SiO4F2 en el que un Al de valencia 3 ¿se reparte en 6 enlaces con medios enlaces?: la estructura estable, dijo, resulta cuando los átomos se colocan de modo que cada cada anión oxígeno y flúor forme enlaces acordes con su valencia. Los enlaces fraccionarios también funcionan en los metales, aunque de manera no completamente satisfactoria todavía. En las proteínas se conocen las distancias interatómicas y los ángulos de enlace, también se sabe que aunque hay libertad rotacional alrededor de los enlaces simples, las fracciones moleculares no pueden aproximarse tanto que se produzcan repulsiones estéricas. Para establecer las estructuras de las proteínas, de los ácidos nucleicos, de los polisacáridos y de otras especies de peso molecular alto hay que construir ‘modelos’ o hacer cálculos numéricos complicados. Y así se despidió el maestro, que tras haber descubierto en 1951 la hélice alfa de las proteínas, marcaba las pautas para la elucidación de estructuras como la del ADN: difractometría de rayos X y modelos moleculares.

William F. GIAUQUE (Ontario, 1895 – Berkeley, 1982) obtuvo el premio Nobel de Química en 1949 “por sus contribuciones en el campo de la Termodinámica Química, particularmente en lo que concierne al comportamiento de las sustancias a temperaturas extremadamente bajas”. El canadiense William, huérfano de padre, se trasladó a Berkeley donde recibió la influencia de G.N.Lewis y donde se doctoró en 1922 investigando sobre las entropías relativas de los cristales de glicerina y el vidrio. En la Universidad de Berkeley fue profesor de química en 1934 y emérito en 1962. Giauque se propuso obtener medidas de entropía cercanas al cero absoluto para confirmar el Tercer Principio de la Termodinámica enunciado por Planck: “La entropía de un cristal perfecto es cero cuando la temperatura absoluta es cero” y por Nernst: “El cambio de entropía para las reacciones entre sustancias cristalinas puras en el cero absoluto es cero”. Con el método de Linde de expansiones sucesivas a temperaturas cada vez más bajas se llegaba al helio líquido a unos 0,7 K; para obtener menores temperaturas, Giauque y otros emplearon sales paramagnéticas (fosfomolibdato de gadolinio decahidrato, por ejemplo) en los que el desorden de los imanes elementales tuviesen una contribución significativa a la entropía. Enfriando la sal previamente con helio líquido e imantándola con un campo magnético fuerte (8000 oersted, p. ej.) tiene lugar una magnetización isoterma, en la que el helio líquido se lleva el calor producido en la alineación de los imanes elementales. Aislando después la sal y eliminando el campo magnético se produce una desimanación adiabática en la cual el desorden consiguiente de los dipolos magnéticos se compensa con una disminución de la temperatura. Con las sales y campos enunciados antes, Giauque obtuvo temperaturas cercanas a las milésimas de grado Kelvin. Él y sus alumnos midieron la variación de los calores específicos con la temperatura de un buen número de gases condensados en un calorímetro de baja temperatura. En su conferencia del Nobel, titulada “Algunas consecuencias de la investigación a baja temperatura en Termodinámica Química”, Giauque explicó que él y D.P.McDougall, en la representación de la capacidad calorífica del oxígeno atmosférico frente al logaritmo de la temperatura absoluta, representación que usaban para calcular la entropía midiendo el área bajo la curva siguiendo el procedimiento habitual de integración gráfica, encontraron tres formas cristalinas del oxígeno que correspondían a los isótopos 16, 17 y 18. Este descubrimiento fue corroborado con el espectro de la luz solar absorbida en la atmósfera terrestre, en el que aparecían unas líneas débiles junto a las fuertes del O16 que fueron asignadas al O17 y O18. Como el peso atómico del oxígeno no podía ser exactamente 16, hubo que cambiar la referencia de las masas atómicas.

Lars ONSAGER (Oslo, 1903 – Coral Gables, USA, 1976) ganó el premio Nobel de Química en 1968 “por el descubrimiento de las relaciones recíprocas que llevan su nombre y que son fundamentales para la termodinámica de los procesos irreversibles”. El noruego Lars, después nacionalizado estadounidense, estudió con Debye en Zurich en 1926, fue doctor en la Universidad de Yale en 1935 con una tesis sobre las desviaciones de la ley de Ohm en los electrolitos débiles y profesor de química teórica en dicha universidad entre 1945 y 1972. En su lección del Nobel titulada “El movimiento de los iones: principios y conceptos”, exploró su contribución a la teoría estadística de Debey – Hückel sobre la conductividad de las disoluciones de electrolitos fuertes. La teoría supone que cada ion está rodeado por una atmósfera iónica de simetría esférica y de signo contrario al ion. Cuando se aplica un campo eléctrico, el movimiento del ion, y por tanto la conductividad de la disolución, depende de tres efectos que tiene en cuenta la, así llamada, ‘ecuación de Onsager’: efecto viscoso, debido a la fricción del disolvente, efecto de relajación, debido a la asimetría de la nube iónica en torno al ion en movimiento, y efecto electroforético, debido a los movimientos opuestos del ion y de su atmósfera. Si se emplean campos eléctricos altos, desaparecen los efectos de relajación y electroforético, porque la atmósfera iónica se queda atrás con respecto al ion, y la conductividad aumenta. Onsager también exploró en su lección los fallos de su ecuación al aumentar la fuerza iónica en disoluciones de sales no multivalentes y en disoluciones diluidas de sales multivalentes.

Es sorprendente que Onsager no tratase en su lección el tema por el que fue premiado: la termodinámica de no equilibrio, que estudia sistemas abiertos al intercambio de energía y de materia con el exterior. Un sistema abierto puede mantenerse indefinidamente fuera del equilibrio en un estado estacionario que supone una prolongación del concepto de equilibrio. Onsager definió las ‘fuerzas’, que describen la magnitud del desequilibrio, y los ‘flujos’ asociados, que representan las tendencias a restablecer el equilibrio. Algunos ejemplos de los muchos sistemas a los que se pueden aplicar estos conceptos son la conductividad térmica (gradiente de temperatura y flujo térmico), la conductividad eléctrica (gradiente de potencial y flujo eléctrico) o la difusión (gradiente de concentración y flujo de partículas). Además, existen procesos irreversibles acoplados, como cuando por un conductor pasa un flujo calorífico y una corriente eléctrica. Onsager relacionó matemática y experimentalmente, en condiciones próximas al equilibrio, los ‘flujos’ y las ‘fuerzas’ a través de los coeficientes fenomenológicos.

Ilya PRIGOGINE (Moscú, 1917 – Bruselas, 2003) ganó el premio Nobel de Química en 1977 “por sus contribuciones a la termodinámica de no equilibrio, particularmente por la teoría de las estructuras disipativas”. Ilya nació unos meses antes de la revolución bolchevique y su familia se marchó a Alemania en 1921, fue a la Universidad Libre de Bruselas, donde, discípulo de Théophile De Donder, se doctoró en 1941 con un estudio sobre las correlaciones entre la afinidad química y la energía libre de Gibbs. Entre las muchas inquietudes intelectuales de Prigogine, estaba la pregunta: ¿Qué pasa en los estados estacionarios alejados del equilibrio en los que los flujos no son funciones lineales de las fuerzas y las relaciones de Onsager no son válidas? Y así lo explicaba: “El no equilibrio es el origen de toda coherencia. Tanto la dinámica como la termodinámica de equilibrio niegan toda ‘creatividad’ del sistema. La ley del aumento de entropía postula que toda fluctuación próxima al equilibrio está condenada a desaparecer. Pero en los sistemas en que se producen constantemente intercambios de energía y de materia con el medio, el equilibrio no es posible, por darse procesos disipativos que producen entropía continuamente. No obstante, a partir de cierta distancia del equilibrio, el segundo principio ya no sirve para garantizar la estabilidad del estado estacionario. Una fluctuación puede no remitir, sino aumentar. El sistema adopta un modo de funcionamiento completamente distinto, aparece un proceso de auto-organización que llamamos ‘estructura disipativa’ (una fluctuación amplificada). Los procesos disipativos tienden a reforzar la fluctuación y los intercambios con el medio a amortiguarla. Cuanto más grande es la fluctuación, más puede desarrollarse. Todos los sistemas son metastables, sobreviven porque pocas perturbaciones pueden destruirlos”. (De su libro ‘¿Tan Solo Una Ilusión?’ Tusquets, ed.). Para Prigogine el desarrollo de la Termodinámica puede establecerse en tres pasos: 1.- Equilibrio: desaparecen tanto las fuerzas como los flujos. 2.- Cuasi equilibrio: los flujos son proporcionales a las fuerzas. 3.- Situación alejada del equilibrio: las fluctuaciones se amplifican. En esta línea de pensamiento, dijo que con la termodinámica de no equilibrio se estudia la vida, que es un proceso disipativo metaestable, una lucha evolutiva por la entropía disponible. En los sistemas vivientes se crea un orden a partir del desorden. En el primer nivel de la escala trófica se encuentran los vegetales, que reciben energía electromagnética del Sol, y esos fotones, excitando electrones, provocan la fotosíntesis produciendo, por ejemplo, hidratos de carbono. Aunque sólo aproximadamente el uno por ciento de la energía que incide sobre la planta se convierte en materia viva, ha habido una disminución de entropía, un aumento del orden, a costa del aumento de entropía en el exterior del sistema.