Johann DEISENHOFER (Zusmaltheim, Baviera, 1943), Hartmut MICHEL (Munich, 1948) y Robert HUBER (Luisburgo, 1937) compartieron el premio Nobel de Química en 1988 “por la determinación de la estructura tridimensional de un centro de reacción fotosintético”.

Hartmut MICHEL estudió bioquímica y se doctoró en 1977 con el estudio de la correlación de los niveles intracelulares de ADP y ATP con el gradiente de protones a través de la membrana de la célula de una holobacteria. Después intentó cristalizar las proteínas de la membrana de bacteriorodopsina y obtuvo cristales bidimensionales. Tras realizar estudios en el MRC de Cambridge sobre microscopía electrónica y rayos X con Richard Henderson (premio Nobel de Química en 2017) en 1980 consiguió cristales tridimensionales pero sin éxito final. En 1981, trabajando con Huber, consiguió aislar y cristalizar el centro de reacción fotosintético de una bacteria (el año más feliz de su vida, con el nacimiento, además, de su hija). En 1987 llegó a director del Instituto Max Planck de Francfurt.

Johann DEISENHOFER empezó a trabajar con Robert Huber en 1971. Obtuvo el doctorado en 1974 con la elucidación cristalográfica de la estructura del inhibidor de la tripsina pancreática bovina. Después trabajó en estructura de proteínas con cristalografía de rayos X y computadoras. En 1982 se empeñó en el estudio del centro de reacción (RC) aislado por Michel: en poco más de un año lograron establecer su estructura tridimensional. En 1988 se trasladó a EEUU como profesor de bioquímica de la Universidad de Texas.

Deisenhofer y Michel escribieron a medias la conferencia del Nobel, de cuarenta páginas, titulada “El centro de reacción fotosintético de la bacteria púrpura ‘Rhodopseudomonas Viridis”. Michel comenzó explicando las mejoras que fue introduciendo hasta conseguir unos perfectos cristales tetragonales del RC bacteriano. A continuación, Deisenhofer contó pormenorizadamente cómo habían determinado la estructura del RC por cristalografía de difracción de rayos X: reemplazando mediante compuestos con átomos pesados y utilizando los mejores programas de ordenador disponibles consiguieron calcular las fases (con una resolución de hasta 2,3 angstrom) y un mapa de la densidad electrónica. Las diversas fotografías que mostró (lamentablemente sin colores en el ejemplar consultado) denotaban que el RC está compuesto por dos subunidades proteínicas homólogas. Los grupos hemo del citocromo, esto es, los pigmentos donantes de electrones, están colocados en la interfase de las subunidades. Además de elucidar las secuencias de los aminoácidos de las subunidades de dos bacterias púrpura, las compararon con las secuencias de las proteínas de los cloroplastos de las espinacas. Los RC han cambiado, dijeron, pero los cambios sugieren una relación evolucionaria.

Robert HUBER se doctoró en 1963 con una tesis sobre estructuras cristalinas determinadas por difracción de rayos X. Después trabajó con enzimas proteolíticas y sus inhibidores, con inmunoglobulinas y sus fragmentos, de cuya estructura elucidó varios, y de las proteínas complementarias. En 1976 fue profesor en la Universidad Técnica de Munich y en 1980 empezó a estudiar las proteínas implicadas en la excitación de energía y en la transferencia de electrones en el centro de reacción fotosintético, estudios a los que unieron Michel y Deisenhofer. Para la experimentación de la cristalografía de proteínas elaboró varios programas de computadora. Su lección del Nobel, de 43 páginas, titulada “Una base estructural de la transferencia de energía luminosa y de electrones en Biología”, la dedicó a dar una visión de conjunto del mecanismo de la fotosíntesis en bacterias. En ella, comenzó anunciando que se había elucidado por cristalografía de rayos X la transferencia intramolecular de energía luminosa y de electrones, demostrando que tiene lugar mediante tres cofactores que son complejos proteínicos. En un primer paso, la luz es colectada por las ficobilisomas (FBS) de las cianobacterias (la ficocianobilina, grupo prostético cromóforo) y transfieren energía luminosa y electrones, en un segundo paso, al centro de reacción (RC). La transferencia de energía se realiza, en unos picosegundos, desde los componentes donantes activados del FBS hasta los receptores del RC que se encuentran en un estado de menor excitación: D* + R = D + R*. Los electrones se transfieren al sistema de pigmentos (receptores quinona) del RC, para lo que se requiere un solapamiento efectivo de orbitales moleculares y muy poca energía de activación. El tercer paso son las reacciones de reducción del oxígeno por los electrones, que tienen lugar en el RC mediante la acción catalítica de las oxidasas azules. En concreto, la enzima ascorbato oxidasa, dijo Huber, es un polipéptido con cobre compuesto por 553 residuos de aminoácidos que requiere cuatro electrones y cuatro protones para formar dos moléculas de agua en el proceso de reducción del oxígeno.

El equipo de los tres investigadores alemanes explicó así el mecanismo de la fotosíntesis bacteriana, que aunque es más sencilla que la de las plantas, incrementó el conocimiento del mecanismo y evidenció la enorme velocidad con que se producen las transferencias de energía y electrones en los sistemas biológicos.