El premio Nobel de Fisiología o Medicina 1972 lo compartieron Gerald H. Edelman y Rodney R. Porter «por sus descubrimientos relativos a la estructura química de los anticuerpos». La inmunoglobulina G (Ig G) de la sangre es una proteína gigante que nos defiende de las infecciones. Edelman y Porter, trabajando independientemente, fueron los primeros en obtener resultados de la estructura de esta molécula, una de las conocidas con el nombre de anticuerpos. El conocimiento de la estructura y del modo de acción de estas sustancias biológicamente importantes era necesario para la investigación inmunológica y para sus aplicaciones a los diagnósticos y terapias clínicas.

Rodney R. Porter (Newton-le-Willows, Eng, 1917 – Winchester, Eng, 1985) estudió química en las universidades de Liverpool y Cambridge, trabajó en el Natural Institute for Medical Research at Mill Hill, sirvió como profesor de Inmunología en St. Mary’s Hospital Medical School, London, hasta 1967, cuando se unió a la University of Oxford. Aisló por cromatografía la molécula de Ig G, que tenía una masa molar de 150000 daltons, y para estudiar su estructura la cortó, mediante la enzima papaína, en tres fragmentos, dos más cortos y muy semejantes capaces de combinarse con el antigeno, y otro más largo que carecía de actividad. Porter y su equipo construyeron un modelo molecular con estructura de Y. Las dos ramas están formadas, cada una, por la parte superior de una cadena larga unida a una cadena corta; en el tronco se encuentran las partes restantes de las dos cadenas largas. En las ramas y en el tronco las cadenas están situadas lado a lado unidas por puentes de enlaces disulfuro. En su disertación del Nobel, titulada «Estudios estructurales de inmunoglobulinas», Porter explicó cómo hizo el aislamiento y posterior fraccionamiento con papaína de la Ig G de ratón, expuso las estructuras de las cuatro cadenas peptídicas y estudió el origen genético de las múltiples formas de los anticuerpos.

Gerald H. Edelman (New York, 1929 – La Jolla, CA, 2014) fue un bioquímico que estudió en la University of Pennsilvania Medical School y se doctoró en la Rockefeller University en 1960. Allí, él y su equipo completaron el diseño de la molécula de un anticuerpo realizado por Porter añadiendo detalles sustanciales. En su lección del Nobel, titulada «Estructura del anticuerpo e inmunología molecular», Edelman recordó que las dos clases de cadenas de la Ig G eran polipéptidos: las dos cortas (que ellos llamaban ligeras) tenían una masa de 25000 daltons y las dos largas (pesadas) de 50000, por lo que la masa total de la molécula era de 150000 daltons. También explicó que la capacidad de combinación específica de los anticuerpos con los antígenos descansa en la cooperación entre los extremos libres de las cadenas largas y cortas. Las largas acaban en la función ácido carboxilo y las cortas en amina. Todas las cadenas están formadas por una región variable V y una región constante C: las regiones V, situadas en los extremos, son las responsables de la unión con el antígeno y las C son intermediarias. Las partes traseras de las cadenas largas en el tronco de la Y tienen la capacidad de activar el sistema complemento, que puede destrozar células o microorganismos con los que ha reaccionado el anticuerpo. Edelman sugirió que todas estas regiones están plegadas en zonas compactas, conteniendo cada una al menos un centro activo. Además, exhibió las características de las cinco inmunoglobulinas: G, A, M, D y E, que tienen actividades biológicas distintas. También supuso que los anticuerpos evolucionaron por un proceso de duplicación genética y subsiguiente diversificación. Y defendió que el conocimiento de los problemas inmunológicos requiere análisis químicos y que la inmunología debe estar unida a la biología molecular.